昨今の石油危機を経て、近年はエコカー減税やエコポイント制度が導入されるなど、日本の環境問題に対する取り組みは刻々と変化しています。そんな時代が来る 20 年も前、私たちの研究室では「未利用のバイオマス資源から、何か高い付加価値を持つものを作れないだろうか ?」と考えていました。そして宮城県をはじめ東北地方が有数の米所であるという立地を活かし、稲作の過程で生じる稲わらやもみ殻の有効に利用を目的として、当研究はスタートしました。
稲わらやもみ殻の中には、キシランと呼ばれる多糖が含まれており、分解することによって得られるキシロオリゴ糖は、高い整腸作用を持つことが報告されています。しかし、キシランは化学的、物理的な分解が難しく、微生物や酵素を利用した生物学的な分解が有効です。そこで当研究室では、キシラン分解細菌 (Paenibacillus sp. W-61) （電子顕微鏡写真）とその産生酵素 (キシラナーゼ) の研究を行うことによって、キシランの効率的な分解を試みています。1990 年、当研究室の Dung が、キシラン分解細菌を土壌中より単離・同定したことに始まり (1)、本菌の産生する 5 種類のキシラナーゼの酵素学的な諸性質が次々と明らかになりました (2, 3, 4, 5, 6)。さらに最近は、キシラナーゼの分泌を助けるタンパク質の研究 (7) を行い、酵素の性質だけではなく、菌が酵素を産生する力をどうすれば高めることができるかにも注目しています。そして、現在、これらの 5 種類のキシラナーゼがどの様に協調的に働けば、キシラン分解細菌は最も効率よくキシランを分解するのかを調べている所です。今後、複数の酵素や細菌を組み合わせることによって効率的な分解が生じる相乗効果は、どのようなメカニズムによって生じるのかを調べる予定です。
(本研究に興味を持たれた方や、詳しいお話の知りたい方は福田までメールして下さい。)
(2) Nguyen, V. D., Y. Kamio, N. Abe, J. Kaneko, and K. Izaki. 1993. Purification and properties of β-1, 4-xylanases 2 and 3 from Aeromonas caviae W-61. Biosci. Biotechnol. Biochem. 57:1708-1712.
(3) Okai, N., M. Fukasaku, J. Kaneko, T. Tomita, K. Muramoto, and Y. Kamio. 1998. Molecular properties and activity of carboxyl-terminal truncated form of xylanase 3 from Aeromonas caviae W-61. Biosci. Biotechnol. Biochem. 62:1560-1567.
(4) Roy, N., N. Okai, T. Tomita, K. Muramoto, and Y. Kamio. 2000. Purification and some properties of high-molecular-weight xylanases, the xylanase4 and 5 of Aeromonas caviae W-61. Biosci. Biotechnol. Biochem. 64:408-413.
(5) Ito, Y., T. Tomita, N. Roy, A. Nakano, N. Sugawara-Tomita, S. Watanabe, N. Okai, N. Abe, and Y. Kamio. 2003. Cloning, expression, and cell surface localization of Paenibacillus sp. strain W-61 xylanase 5, a multidomain xylanase. Appl. Environ. Microbiol. 69:6969-6978.
(6) Watanabe, S., V. D. Nguyen, J. Kaneko, Y. Kamio, and S. Yoshida. 2008. Cloning, expression, and transglycosylation reaction of Paenibacillus sp. strain W-61 Xylanase 1. Biosci. Biotechnol. Biochem. 72:951-958.
(7) Fukuda, M., S. Watanabe, J. Kaneko, Y. Itoh, Y. Kamio. 2009. The membrane lipoprotein LppX of Paenibacillus sp. strain W-61 serves as a molecular chaperone for xylanase of glycoside hydrolase family 11 during secretion across the cytoplasmic membrane. J. Bacteriol. 191:1641-1649.
